2.2.2.1. D9 Shares the Same HsClpP

2.2.2.1. D9 Shares the Same HsClpP Activation Mechanism as ADEP. Biochemical characterization of the D9− HsClpP interaction and activation of the protease revealed that, similar to the case for ADEP, binding of D9 induces stabilization of HsClpP’s active oligomeric state.Furthermore,D9 exhibited a high affinity for HsClpP that is illustrated by the compound’s effective displacement of EcClpX from preformed EcClpX−HsClpP complexes that are catalytically active.

結果 (繁體中文) 1:

2.2.2.1。D9共享相同的HsClpP激活機制為ADEP。蛋白酶的D9-HsClpP相互作用和激活的生物化學表徵表明，類似於用於ADEP的情況下，HsClpP的活性低聚state.Furthermore的D9誘導穩定的結合，表現出D9在由化合物的有效示出了用於HsClpP的親和性高從預形成的EcClpX-HsClpP絡合物催化活性EcClpX的位移。

結果 (繁體中文) 2:

2.2.2.1. D9 與 ADEP 共用相同的 HsClpP 啟動機制。D9+ HsClpP相互作用和蛋白酶啟動的生化特徵表明，與ADEP的情況類似，D9結合可導致HsClpP活性寡聚狀態的穩定。此外，D9對HsClpP表現出高度親和力，該化合物從預成型的EcClpX_HsClpP複合物中有效位移EcClpX具有催化活性，就說明了這一點。

結果 (繁體中文) 3:

2.2.2.1條。D9與ADEP具有相同的HsClpP啟動機制。D9-HsClpP相互作用和蛋白酶啟動的生化特性表明，與ADEP的情况類似，D9的結合誘導HsClpP活性低聚物狀態的穩定，D9表現出對HsClpP的高親和力，這一點可以從催化活性的預成型EcClpX-HsClpP複合物中有效地置換EcClpX來說明。